HELSING¡N YLIOPISTO _ HELSINGFORS UNIVERSITET
laf -
-tutkielma
aí
Matemaatt i s-l uonnont
iet.
osastoTia(þlunt¡/Os¡sto - Fakult!uSctùoñ
1.12.1991
letola -
seminaarihuone
translokaatio,
- laskostuminen, ol igomerisaat ioNycrero.d
I'Chaperonerr
proteiinit
voidaan jakaa kahteen ryhmäänniiden erilaisen
rool
in
perusteella:
proteiineihin, jotka
osal Iistuvat translokaatiota
edeltävän konformaation ylläpitoon ja translokaatioon sekä protei inei- hin, jotka
avustavat laskostumisessa ja
ol igomerisaatiossa.
inei- hin, jotka
avustavat laskostumisessaja
ol igomerisaatiossa.Protei
ini
on translokoituessaan membraanin läpi'laskostumattomas- sa muodossa. Sytosol issa olevan r¡chaperonen", hsp70:n, tehtävänä onestää
translokoitavien
proteiinien
laskostuminen sytosolissa
sekä sta-biloida translaation
vaatimaa rakennetta. Membraaninlävistyksen jäl-
keen organel
leissa olevat
hsp70-protei ini luokan "chaperonetrrsitoutu- vat protei ineihin ja helpottavat translokaatiota, estävät
epäspesifis-
ten
aggregaattien muodostumisen sekä ylläpitävät laj ittelussa,
laskos- tumisessaja
ol igomerisaatiossavaadittavia rakenteita. Näillä
prote-i
ineíl la on mekanismi erotel la
laskostumattomat protei init
nat¡ iveis- ta protei ineista.
ineista.
Toiseen ryhmään kuuluvat protei
init sitoutuvat ei-kovalenttisin sidoksin protei ineihin niiden
laskostumisvaiheessa,ja
vapauttavat nelaskostuneina monomeereinä
taì
ol igomeerîsinärakenteina.
Useat oli-
gomeeriset rakenteet
eivät
muodostuspontaanisti,
vaantarvitsevat
"chaperoneja" ohjaamaan ol
igomerisaatiota.
Laskostumisenja
ol igome-risaation
avustamiseen osal Iistuvia proteiineja ovat rrchaperonin"-
perheen jäsenet,
bakteerien GroEL,/ES, kloroplastien
Rubiscoa sitova
protei ini
sekä mitokondrion hsp60.
3\
B iokem ia
Chaperonerr-prote i in i t
:
apuprote i ineja
prote i ìnien
transl okaat iossa, laskostumisessaja
ol igomerisaatiossa.l' ¡el
Ei
a
JämsäBiokemian
laitos
- lnsliluùoñ